Los coronavirus están salpicados
de las denominadas proteínas Espigas. Estas se adhieren a las células humanas
para permitir que el virus ingrese e infecte. El desarrollo de fármacos que
interfieran con este mecanismo de entrada podría conducir al tratamiento o
incluso a la prevención de la infección.
En un esudio, de la Escuela de
Medicina de la Universidad de Washington publicados en la revista Science el
candidato antiviral principal, llamado LCB1, rivalizó con los anticuerpos
neutralizantes del SARS-CoV-2 más conocido por sus acciones protectoras. Los investigadores
utilizaron ordenadores para originar unas proteínas que se unieron fuertemente a
la proteina Espiga y lograron obstruirla.
Los cientificos crearon estas proteínas
antivirales a través de dos enfoques. En primer lugar, incorporaron un segmento
del receptor ACE2, al que se une naturalmente el SARS-CoV-2 en la superficie de
las células humanas, en una serie de pequeños andamios proteicos. En segundo
lugar, se diseñaron proteínas completamente sintéticas desde cero. El último
método produjo los antivirales más potentes, incluido LCB1, que es
aproximadamente seis veces más potente por masa que los anticuerpos
monoclonales más efectivos reportados hasta ahora.
Para confirmar que las nuevas
proteínas antivirales se unieron a la proteína Espiga del coronavirus como
estaba previsto, el equipo recopiló instantáneas de las dos moléculas que
interactúan mediante el uso de microscopía crioelectrónica. Estos minibinders hiperestables proporcionan puntos de partida
prometedores para nuevas terapias contra el SARS-CoV-2, o cualquier virus pandemico concluyo el equipo
de investigación.
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