La relación dinámica entre los virus y
las células anfitrionas que infectan está dominada por carbohidratos llamados
glucanos y proteínas de unión al glicano (GBP). Estas interacciones complejas
controlan la entrada del virus en la célula, la replicación del virus en la
célula y el reconocimiento del virus por parte del sistema inmunitario del
huésped, seguido de una posible neutralización y eliminación de la infección. Investigadores
del proyecto HTP-GLYCOMET, lograron un gran avance en la comprensión de
procesos clave relacionados con la inmunidad y las infecciones virales. Los
investigadores desarrollaron un método
de alto rendimiento para la investigación de la glucosilación de proteínas. Luego
realizaron un análisis de estas modificaciones postraduccionales (PTM) de las
proteínas de la membrana plasmática y del suero. Al trabajar con el virus de la
gripe y el citomegalovirus murino , el equipo produjo con éxito una variedad de
anticuerpos monoclonales y estableció protocolos de HTP para la purificación de
anticuerpos. El posterior aislamiento de proteínas del suero y membrana de baja
abundancia y la optimización de la cromatografía líquida de HTP y la
espectrometría de masas ha dado como resultado la identificación y
caracterización de glicoproteínas y sus correspondientes estructuras de
glucano. La nueva tecnología de inmovilización de proteínas en la superficie de
soportes monolíticos y placas ELISA recientemente desarrolladas con 96 discos
monolíticos se usarán para análisis de alto rendimiento de glicoproteínas
séricas. Los discos con proteína L inmovilizada están orientados para el aislamiento
de HTP de diferentes inmunoglobulinas, principalmente IgG, IgM e IgA. Los
hallazgos podrían aplicarse en áreas biomédicas para desarrollar nuevos
medicamentos o vacunas, determinar la respuesta a la cirugía o terapia, así
como el desarrollo de innovadoras terapias personalizadas.
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